As proteínas
As proteínas são compostos presentes em todos os seres vivos. Elas se formam a partir da união de muitas unidades de aminoácidos, que formam a chamada cadeia peptídica. As proteínas podem ter dimensões muito variáveis: desde algumas dezenas de unidades de aminoácidos até centenas ou milhares deles.
Os aminoácidos dos seres vivos
Os aminoácidos são compostos químicos muito particulares, com características únicas. Existem muitos tipos de aminoácidos, mas apenas vinte deles são utilizados nas proteínas fabricadas pelos seres vivos. Eles são denominados alfa-aminoácidos, pois o primeiro carbono (o carbono alfa) de sua cadeia está ligado de um lado a um grupo funcional amina (–NH2) e, de outro, a um grupo funcional ácido carboxílico (–COOH). Como todos os aminoácidos usados pelos seres vivos são alfa-aminoácidos, eles serão denominados a partir daqui simplesmente aminoácidos.
Ligando aminoácidos: ligação peptídica
A união entre aminoácidos é denominada ligação peptídica e ocorre entre o grupamento
amina (NH2) de um aminoácido e o grupamento ácido carboxílico (COOH)
de outro. Por meio de ligações como essa podem ser formadas longas cadeias peptídicas.
Observe a figura abaixo.
Uma proteína é, portanto, um polipeptídio. Ao digerir uma proteína, o organismo desfaz ligações peptídicas, com a ajuda da água (hidrólise) e promove a liberação de aminoácidos. Na fabricação de proteínas, ao contrário, são estabelecidas ligações peptídicas entre os aminoácidos e é liberada água.
Ao fabricar hormônio, por exemplo, as células do pâncreas humano reúnem 51 aminoácidos conforme determinada ordem, formando duas cadeias ligadas entre si, e o resultado é um polipeptídio chamado insulina.
A estrutura das proteínas
Para entender a razão de as proteínas terem propriedades tão especiais, é necessário
entender sua estrutura em detalhe. Vamos tomar como exemplo a insulina. Ela tem 51
aminoácidos dispostos em duas cadeias, A e B, conforme as tabelas a seguir.
A sequência de aminoácidos que compõe o polipeptídio é denominada estrutura primária da proteína. Esse é o nível estrutural mais simples e dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
A estrutura secundária descreve a formação de estruturas regulares da cadeia polipeptídica, por exemplo, o enrolamento da proteína ao redor de um eixo.
Para representar uma cadeia de polipeptídios de maneira simplificada, em vez de mostrar átomos e ligações químicas, podemos utilizar a forma de uma fita, que representa os aminoácidos ligados entre si. É possível ver, na figura abaixo, as cadeias A e B da insulina na forma de duas fitas, uma azul e uma vermelha.
A estrutura terciária da proteína deriva de um arranjo espacial entre as cadeias polipeptídicas. No caso da insulina, esse arranjo depende de ligações com compostos de enxofre. Observe, na figura abaixo, os átomos de enxofre (representados por pequenas esferas amarelas), ligados a átomos de carbono e hidrogênio. Esses complexos unem as cadeias A e B da insulina.
Finalmente, essa forma estável, que é a forma fisiologicamente ativa da molécula de insulina,
pode se combinar com outras como ela, formando complexos de várias unidades. Esse novo arranjo é a estrutura quaternária da proteína, que reúne seis moléculas de insulina, cada uma com as duas cadeias (A e B). Ela é uma forma inativa da insulina, isto é, sua presença no sangue de uma pessoa não provoca alteração alguma nos níveis de glicose. Na figura abaixo foram utilizadas cores com tons semelhantes para representar as cadeias polipeptídicas A e B das unidades de insulina fisiologicamente ativas.
Propriedades funcionais das proteínas
Além das proteínas que atuam como hormônios, há proteínas que aceleram
reações químicas, sem delas participar como reagentes, denominadas enzimas. Há
inúmeras enzimas conhecidas e muitas ainda por descobrir. Elas são grandes proteínas
que têm a capacidade de reconhecer determinadas substâncias (chamadas
então substratos) e a elas se ligar por meio de ligações fracas, numa região específica
da molécula (denominada sítio ativo). Com a ligação, ocorre uma pequena mudança
na forma da grande molécula de enzima, o que promove mudanças no substrato,
originando os produtos. Estes, então, deixam a enzima livre novamente.
No exemplo da figura abaixo, a enzima catalisa uma reação de clivagem, ou seja, ela
separa partes constituintes de uma substância. Mas as enzimas podem atuar no sentido
inverso, ou seja, podem unir substâncias. A formação de amido nas sementes, por exemplo,
é realizada por enzimas que polimerizam unidades de glicose.
As propriedades funcionais das proteínas, como as enzimas, dependem da forma de sua molécula. Qualquer fator que a altere pode interferir em suas funções. O calor é um desses fatores. Ao se ferver um alimento, por exemplo, suas enzimas são alteradas e com isso o processo de catálise é reduzido. Isso é especialmente importante quando se deseja estocar alimentos.
As proteínas podem mudar sua forma, ainda, em condições de maior ou menor acidez do meio aquoso em que estão. Isso ocorre também com a hemoglobina do sangue, que modifica sua afinidade pelo gás oxigênio em função da temperatura (daí o perigo das febres) e também da maior ou menor acidez do sangue. O acúmulo de gás carbônico provoca a formação de ácido carbônico no interior das hemácias e consequente aumento de acidez. Com isso, a hemoglobina ligada ao gás oxigênio, denominada oxi-hemoglobina, muda sua estrutura quaternária e libera as moléculas de gás oxigênio que carrega (desoxi-hemoglobina). Nos pulmões o processo se inverte: a hemoglobina muda ligeiramente sua forma e expõe seus sítios com grande afinidade pelo oxigênio, recarregando-se, o que reinicia o ciclo de transporte de oxigênio.
Referências:
Bizzo, Nélio Novas bases da biologia / Nélio Bizzo. – 2. ed. – São Paulo : Ática, 2013. Conteúdo : v. 1 Células, organismos e populações – v. 2 Biodiversidade – v.3 Corpo humano, genes e ambiente
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